ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
протеазы,
пептид-гидролазы, ферменты класса гидролаз', содержатся во всех
живых организмах; катализируют гидролиз пептидных связей в клеточных
белках и белках пищи. П. ф. делят на пептидазы (экзопептидазы) и протеиназы
(эндопептидазы). Пептидазы гидролизуют преим. внешние пептидные связи в
белках и пептидах, протеиназы - внутренние. В зависимости от особенностей
строения активного центра П. ф. подразделяют на сериновые, тиоловые
(цистеиновые), кислые протеиназы и металлоферменты, содержащие в активном
центре атом металла (чаще Zn). К металлоферментам относится большинство
известных пептидаз. Протеиназы различают также по субстратной специфичности,
т. е. способности гидролизовать связи между определёнными аминокислотными
остатками. Установлена последовательность аминокислот в молекулах ряда
П. ф., а с помощью, рентгеноструктурного анализа - н полная пространственная
структура неск. важнейших протеиназ-пепсина, трипсина, химотрипсина.
П. ф. поджелудочной железы синтезируются в форме неактивных предшественников
- проферментов и поэтому не разрушают белков ткани, в к-рой образовались.
Препараты П. ф. применяют в лабораториях (для установления строения белков
и пептидов), в пищевой (напр., для мягчения мяса, в сыроварении) и лёгкой
(удаление шерсти со шкур и мягчение кож) пром-сти, в медицине (для рассасывания
тромбов, удаления катаракт и др.). См. также Пищеварительные ферменты,
Обмен веществ.
Лит.: Нейрат Г., Ферменты, переваривающие
белки, в кн.: Молекулы и клетки, пер. с англ., М., 1966; Мосолов В. В.,
Протеолитические ферменты, М., 1971.
В. В. Мосолов.
А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я