ПЕПСИН
(от греч. pepsis - пищеварение),
протеолитический фермент класса гидролаз, присутствующий в желудочном соке
млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб; расщепляет белки
и пептиды. Открыт в 1836 Т. Шванном] в 1930 Дж. Нортроп получил
его в кристаллич. виде. П.- глобулярный белок с мол. массой ок. 34 500.
Молекула П.- полипептидная цепь, к-рая состоит из 340 аминокислот, содержит
3 дисульфидные связи (-S-S-) и фосфорную к-ту. Изоэлектрич. точка П. ок.
рН 1,0; поэтому он устойчив в сильно кислой среде и максимально активен
при рН 1-2 (рН желудочного сока); денатурирует при рН 6,0. П.- эндопептидаза,
т. е. расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков
и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием
более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью
П. гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами
- тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от др. протеолитических
ферментов - трипсина и химотрипсина,- строгой специфичностью
не обладает. П. вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного
пепсиногена. Превращение пепсиногена в П. происходит в результате отщепления
с М-концевого участка пепсиногена неск. пептидов, среди к-рых обнаружен
ингибитор
П.
Процесс активации идёт в неск. стадий и катализируется соляной к-той желудочного
сока и самим П. (автокатализ). П. используют в лабораториях для изучения
первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении нек-рых заболеваний
желудочно-кишечного тракта. См. также Протеолитические ферменты.
Кристаллы пепсина: 1 - свиньи; 2 - лосося.
Зайцева.
А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я