МИХАЭЛИСА КОНСТАНТА

МИХАЭЛИСА КОНСТАНТА один из важнейших
параметров кинетики ферментативных реакций, введённый нем. учёными Л. Михаэлисом
(L. Michaelis) и М. Ментенв 1913; характеризует зависимость скорости ферментативного
процесса от концентрации субстрата. Согласно теории Михаэлиса-Ментен, первым
этапом любого ферментативного процесса является обратимая реакция между
ферментом (Е) и субстратом (S), приводящая к образованию промежуточного
фермент-субстратного комплекса (ES), к-рый затем подвергается практически
необратимому расщеплению на продукт реакции (Р) и исходный фермент:

1626-1.jpg


Реакции образования и распада комплекса
ES
характеризуются
константами скорости ki, k-i, kЕсли концентрация субстрата
значительно превышает концентрацию фермента ([S]>>[Е]) и, следовательно,
концентрация ES становится постоянной, скорость ферментативной реакции
(v) выражается уравнением:

1626-2.jpg


где V - максимальная скорость реакции,
достигаемая при полном насыщении фермента субстратом. Соотношение кон-

1626-3.jpg


константой (Km), получившей назв.
М. к. Подставляя в уравнение (2) М. к., получаем уравнение Михаэлиса -
Ментен:

1626-4.jpg


Зависимость скорости ферментативной реакции
(и) от концентрации субстрата [S].


Из уравнения (3) следует, что М. к. численно
равна концентрация субстрата, при к-рой скорость реакции составляет половину
макс, возможной (см. рис.). В ряде случаев, когда величина &мала и ею можно пренебречь, М. к. становится рав-

1626-5.jpg


и может служить мерой сродства субстрата
к ферменту. М. к. имеет размерность концентрации. Практически величину
М. к. находят различными гра-фич. методами, исследуя зависимость скорости
ферментативной реакции от концентрации субстрата. См. также Ферментативный
катализ.



Лит.:Яковлев В. А., Кинетика ферментативного
катализа, М., 1965; У э б б Л., Ингибиторы ферментов и метаболизма, пер.
с англ., М., 1966. Д. М. Беленький.




А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я