ИММУНОГЛОБУЛИНЫ

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ (Ig),
глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных
и человека. И. образуют группу близких по хим. природе соединений, в состав
к-рых входят также углеводы. По-видимому, все И. являются антителами
к
к.-л. антигенам. Известно 5 классов И. человека: G, М, A, D, Е (см.
табл.). Наиболее полно изучены И. класса G (IgG). Их молекулы построены
из двух идентичных легких (мол. масса 22 000) и двух идентичных тяжёлых
(мол. масса 55 000-70 000) по-липептидных цепей, скреплённых ди-сульфидными
связями (см. рис.). При расщеплении протеолитич. ферментами (напр., папаином)
молекула И. распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются
Fab), каждый из к-рых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и
фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению И. через биологические
мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками,
расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам И.
оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное
строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный
центр), образованы N-концевыми (несут на конце аминогруппу - NH2) отрезками
тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках
специфична для каждого IgG, в др. участках цепей она почти не варьирует.
На основании различий в строении тяжёлых цепей И-относят к определённым
классам.

Схема молекулы
иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи,
соединённые меж-цепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из
2, тяжёлая - из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми
дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-концевые участки цепей,
стрелкой - участок, чувствительный к протеолити-ческому расщеплению, в
результате к-рого молекула распадается на два Fab-фрагмента, сохраняющих
активность антител, и на Fc-фрагмент.

Особенности
разных классов иммуноглобулинов здорового человека

Большинство
антител находится гл. обр. среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты
гамма-глобулинов
состоят преим. из IgG). IgM эволюционно наиболее древние И.; они синтезируются
на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных
субъединиц, каждая из к-рых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна
способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок),
где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергич.
реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.

И. синтезируются
лимфатич. клетками. При нек-рых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается
большое кол-во т. н. миеломных И., к-рые, в отличие от И. здорового организма,
однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.

Лит.: Гауровиц
Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969; Незлин Р.
С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сб.: Молекулы
и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Rabat Е. A., Structuralconcepts
in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968. P. С. Незлин.

А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я